Los glúcidos
Los glúcidos son un tipo de biomelécula orgánica (exclusiva seres vivos).
Estas biomoléculas están constituidas por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno, aunque en ocasiones, presentan nitrógeno, fósforo y azufre.
Sus funciones principales son:
- Energética (ej: el almidón y el glucógeno).
- Estructural (ej: la celulosa, la quitina, los polímeros de ribosa y desoxirribosa de los ácidos nucleicos).
- Funciones específicas (ej: vitamina, hormonal, enzimática...).
- Principios activos de plantas medicinales (ej: cardiotónicos y glicirrina).
Siendo la función más importante la de aportar energía a los seres vivos.
Se clasifican en OSAS Y ÓSIDOS.
- Las osas o monosacáridos, son los glúcidos más simples, formados por monómeros (unidad básica). Estos, pueden estar formados entre 3 y 7 átomos de carbono, según el grupo funcional que presenten se pueden clasificar en aldosas ( tienen un grupo aldehido en el C1 y grupo hidróxilos en el resto) y, en cetosas (tienen un grupo cetona en el C2 y grupos hidroxilos unidos en el resto de la cadena). Otra característica de los monosacáridos es la isomería, propiedad de aquellos compuestos que presentan la misma fórmula molecular pero difieren en su estructura química o su configuración en el espacio.
Los monosacáridos se pueden encontrar de dos formas, lineal o cíclica.
- Los ósidos son moléculas más complejas, se forman por la unión de monómeros. Estos se clasifican a su vez en holósidos constituidos únicamente por osas y en heterósidos formados por la unión de monosacáridos, con compuestos no glucídicos.
Las propiedades físicas de los monosacáridos, oligosacáridos y disacáridos son:
- Son sólidos cristalinos.
- Dulces.
- Blancos.
- Solubles en agua.
Las propiedades químicas de los monosacáridos, oligosacáridos y disacáridos son:
- Capacidad de unión a grupos aminos y a otros grupos.
- Tienen poder reductor, es decir, tiene la capacidad de oxidarse y esto implica que den positivo en el reactivo de Fehling. (DATO IMPORTANTE: la sacarosa no tiene poder reductor).
Las propiedades físicas y químicas de los polisacáridos son distintas a las de los grupos nombrados anteriormente:
PROPIEDADES FÍSICAS:
- Son amorfos.
- Insolubles en agua.
- No son dulces.
- No tiene poder reductor.
PROPIEDADES QUÍMICAS:
- Dan positivo en la reacción de Lugol (disolución de yodo).
Y por último punto muy importante de este tema, los tipos de enlaces (algunos de ellos):
- El ENLACE O-GLUCOSÍDICO, se establece entre 2 grupos -OH de monosacáridos distintos.(enlace característico de los monosacáridos para unirse entre ellos donde se pierde una molécula de agua).
Se pueden dar dos tipos de enlace O-glucosídico, el enlace monocarbonílico ( el que se produce entre el carbono anomérico de un monosacárido y el carbono no carbonílico de otro, y como resultado, el compuesto tiene poder reductor) y el enlace dicarbonílico (intervienen en la unión los dos grupos hidrolxilo de carbonos anoméricos, quedando el compuesto sin ningún carbono carbónico libre, por lo que la molécula resultante no va a tener poder reductor, porque no tiene la capacidad de dar positivo en el reactivo de Fehling.)
los Lipidos
Voy a hablaros de las características generales de este grupo de sustancias.
-Los lípidos están compuestos por carbono, hidrógeno y oxígeno y además incluyen fósforo, nitrógeno y azufre.
-Los lípidos son insolubles en agua y en disolventes polares, por tanto, podemos deducir que en los disolventes orgánicos sí lo son, como por ejemplo el éter o el benceno.
Después clasificaré los lípidos según su estructura molecular:
-ÁCIDOS GRASOS: Están formados por largas cadenas hidrocarbonadas, a partir de 12 carbonos y con número par. Este grupo se divide en saturados (no tienen dobles enlaces) y saturados (tienen una o más insaturaciones o dobles enlaces).
-LÍPIDOS CON ÁCIDOS GRASOS O SAPONIFICABLES: Intervienen en reacciones de saponificación formando jabones. Estos se dividen en simples (acilglicéridos y ceras) y compuestos (fosfoglicéridos, esfingolípidos, fosfoesfingolípidos).
-LÍPIDOS SIN ÁCIDOS GRASOS O INSAPONIFICABLES: Son derivados de hidrocarburos lineales, con dobles enlaces y sin ácidos grasos. No dan reacciones de saponificación y por tanto no forman jabones. Se clasifican en isoprenoides o terpenos, esteroides y prostaglandinas.
En mi esquema se incluyen propiedades de los ácidos grasos:
QUÍMICAS
-Esterificación
-Saponificación
FÍSICAS
-Tienen carácter anfipático (comportamiento hidrófobo e hidrófilo).
-Insolubles en agua
También nos encontramos con las funciones de los lípidos:
-Reserva energética. Son la principal reserva energética del organismo. La realizan los triglicéridos y ácidos grasos.
-Estructural. Los lípidos forman la bicapa de membranas y orgánulos celulares. Esto se relaciona con los fosfoglicéridos, fosfoesfingolípidos, glucoesfingolípidos y el colesterol.
-Protectora. Mecánica, térmica e impermeabilizantes.
-Biocatalizadora. Los lípidos intervienen en la síntesis de biocatalizadores o actúan con ellos. De esto se encargan las vitaminas lipídicas, las hormonas lipídicas y las prostaglandinas.
-Transportadora. Transporte por emulsión gracias a ácidos biliares y proteolípidos por la sangre y la linfa.
Las proteínas
Las proteínas están formadas por aminoácidos, que son compuestos orgánicos formados por un grupo carboxilo y un grupo amino unidos por enlaces peptídicos. Los que constituyen las proteínas son los primarios. En total hay 20 aminoácidos.
Los aminoácidos tienen dos configuraciones distintas, la configuración L (el grupo -COOH se encuentra arriba y el NH2 a la izquierda) y la D (si NH2 se encuentra a la derecha). Presentan actividad óptica con giro dextrógiro y levógiro. El comportamiento de los aminoácidos es anfótero y por ello tienen efecto amortiguador.
Las proteínas presentan cuatro estructuras: la primaria, la secundaria la terciaria y la cuaternaria.
La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Representa la unión de aminoácidos y enlaces peptídicos.
La estructura secundaria es la puesta de la estructura primaria en el espacio. Se encuentra más condensada y por ello aparecen enlaces nuevos (enlaces de hidrógeno). Por ahora se sabe de tres tipos de estructuras secundarias:
-Estructura en alfa hélice. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre ella misma con giro dextrógiro. Se forman enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos. Presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
-Estructura de la hélice del colágeno. Se enrolla de forma levógira y es más alargada que la anterior. Presenta 3 aminoácidos por vuelta.
-Conformación beta. Tiene forma de zig-zag. No se forman hélices. Esta disposición puede dar lugar a una lámina muy estable llamada beta lámina plegada.
La estructura terciaria parte de la secundaria. Hay enlaces nuevos: enlace disulfuro (enlace fuerte) , enlace de hidrógeno (enlace débil) , interacciones iónicas (enlace débil) , fuerzas de Van der Walls (enlace débil) e interacciones hidrofóbicas (enlace débil). Se enrolla sobre sí misma y forma proteínas globulares. Como en esta estructura los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, las proteínas globulares son solubles en agua y disoluciones salinas. Las combinaciones de alfa hélice con conformación beta forman los dominios estructurales. Las proteínas filamentosas son las que no llegan a formar estructuras terciarias pero son más largas que las secundarias.
La estructura cuaternaria no forma enlaces nuevos. Parte de todas las demás estructuras. Cada cadena polipeptídica se llama protómero.
Según el número de sus protómeros recibe el nombre de dímero, trímero, tetrámero, pentámero, etc.
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de sus radicales libres. Las principales son:
-SOLUBILIDAD. Como las proteínas tienen una gran proporción de aminoácidos con radicales polares, son solubles. Las proteínas globulares dan lugar a dispersiones coloidales.
-DESNATURALIZACIÓN. Cuando los enlaces se rompen se pierde la estructura terciaria, y a veces la secundaria, debido a cambios del pH, variaciones de temperatura, etc. Cuando se desnaturaliza una proteína, deja de cumplir su función. Puede volver a renaturalizarse y recuperar su conformación inicial.
-ESPECIFICIDAD. Las proteínas enzimáticas presentan una estructura tridimensional específica y aminoácidos concretos por lo que pueden diferenciar unas moléculas de otras parecidas.
Las proteínas homólogas realizan la misma función pero en especies diferentes.
-CAPACIDAD AMORTIGUADORA. Las proteínas tienen comportamiento anfótero, forman disoluciones tampón.
Las proteínas tienen numerosas funciones:
-Estructural. Forman parte de la membrana plasmática, sirven de soporte del ADN, constituyen los flagelos, etc. Un ejemplo es la queratina o el colágeno.
-Reserva. La ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche.
-Transporte. Transporte de sustancias a nivel pluricelular, regular el paso de moléculas a través de la membrana celular, etc. Un ejemplo típico es la hemoglobina.
-Enzimática. Enzimas como la maltasa, que está en el intestino delgado, convierte la maltosa en dos glucosas.
-Contráctil. La flagelina permite la movilidad de las bacterias.
-Hormonal. Las hormonas llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar reacciones.
-Defensa. Anticuerpos, que se asocian a las sustancias extrañas del organismo y antígenos, que neutralizan esas sustancias.
-Homeostática. Mantiene constantes la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa. Las proteínas sanguíneas regulan el pH gracias a su efecto tampón.
-Reconocimiento de señales químicas.
-Traducción de señales químicas.
Las proteínas se clasifican en dos tipos: holoproteínas y heteroproteínas.
Las holoproteínas están formadas exclusivamente por aminoácidos, y se pueden clasificar en dos grandes grupos:
-Proteínas filamentosas: Son insolubles en agua y están en los animales. Pertenecen a este grupo el colágeno, las queratinas alfa y beta, las elastinas y las miosinas.
-Proteínas globulares: Tienen estructura globular y son hidrosolubles. TIenen función enzimática. Entre ellas destacan las protaminas, las histonas, las prolaminas, las gluteninas, las albúminas y las globulinas.
Las heteroproteínas están formadas por aminoácidos y otras moléculas. Se dividen en 5 grupos:
-Cromoproteínas: Su grupo prostético es una sustancia colorida, por lo que se les llama pigmentos. Según su naturaleza pueden ser pigmentos porfirínicos (tienen como grupo prostético la porfirina) y pigmentos no porfirínicos (grupo prostético diferente a la porfirina).
-Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido (glucoproteínas sanguíneas como la inmunoglobina).
-Lipoproteínas: Tienen ácidos grasos como grupo prostético. Transportan lípidos insolubles como el colesterol.
-Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Un ejemplo es la caseína de la leche.
-Nucleoproteínas: Tienen un ácido nucleico como grupo prostético. Las histonas con ADN forman fibras de cromatina del núcleo de la célula.
Ácidos nucleicos
Químicamente están compuestos por ácido fosfórico, una pentosa (puede ser la ribosa del ARN o la 2-desoxirribosa del ADN) y una base nitrogenada, que puede ser púrica (adenina o guanina) y pirimidínica (citosina, timina, uracilo). El conjunto de la unión por un enlace N-glucosídico de una pentosa con una base nitrogenada forma un nucleósido. Finalmente se forma la pieza básica: el nucleótido. Está formado por la unión de un nucleósido y un ácido fosfórico mediante un enlace éster fosfórico.
Las cadenas de estos ácidos tienen un extremo 5', que es donde se encuentra un fosfato anexo al carbono 5' del primer nucleótido, y el extremo 3', donde hay un radical hidroxilo unido al carbono 3' del último nucleótido. Entre el OH del C3' y el fosfato del C5' se forma un enlace fosfodiéster.
El ADN (ácido desoxirribonucleico) está formado por dos cadenas de nucleótidos enrolladas formando doble hélice.
Podemos encontrarnos un ADN de células eucariotas. Este puede ser nuclear o de mitocontrias y cloroplastos. Por otra parte se encuentra el ADN de células procariotas, que asociado a ciertas proteínas y ARN forma un nucleoide.
El ADN tiene diferentes rangos de complejidad por los cuales podemos distinguir la estructura primaria, la secundaria y la terciaria. También tiene diferentes niveles de empaquetamiento.
Según el número de cadenas el ADN tiene diferentes tipos: monocatenario, bicatenario.
Según su forma puede ser lineal o circular.
Según el tipo de moléculas que sirven de soporte en el empaquetamiento del ADN para reducir su longitud nos podemos encontrar con ADN asociado a histonas, ADN asociado a protaminas o ADN procariota.
El ARN (ácido ribonucleico) suele ser monocatenario, pero a veces nos podemos encontrar con ARN bicatenario, Se encuentra en virus, células eucariotas y procariotas.
Hay varios tipos, con la misma composición química pero distinta estructura y función. El ARNmensajero copia la información del ADN y la lleva a los ribosomas para sintetizar proteínas. Hay ARNm eucariótico y ARNm procariótico.
El ARNt o ARN de transferencia se encarga de transportar los aminoácidos determinados hasta los ribosomas. El ARN ribosómico origina lugares adecuados para la unión con ARNm y de estos, con los ARNt.
El ARNnucleolar es el componente principal del nucléolo. El ARN pequeño nucleolar es de tamaño muy pequeño y está en el núcleo de las células eucariotas. El ARN de interferencia tiene dos hebras y es utilizado por algunas enzimas para reconocer y degradar ARNm concretos para impedir que originen proteínas
